5月12日，PNAS雜志在線發(fā)表了中國科學院生物物理研究所張凱研究組關于大腸桿菌磷脂酸甘油磷酸酶(EcPgpB)的研究成果，題目為Crystal structure of lipid phosphatase Escherichia coli phosphatidylglycerophosphate phosphatase B，該研究報道了磷脂酸磷酸酯酶PAP2家族中第一個膜蛋白結構（分辨率為3.2埃），并對催化機制及底物進入通道進行了研究。
PAP2家族包含了從原核生物到真核生物包括人體內的很多重要的蛋白（葡萄糖-6-磷酸酶，脂磷酸鹽磷酸酶等），參與的功能包括糖代謝、脂代謝及信號轉導等多個方面。PgpB是細菌中的磷脂酸甘油磷酸酶，在細胞壁合成以及磷脂代謝中具有重要功能。
通過結構比對以及功能研究，研究人員確認了PAP2家族中的膜蛋白與可溶蛋白采用的是相同的催化機制。PAP2家族中的特征性模體（motif）中，PgpB與可溶蛋白相比，C2和C3模體基本相同，而C1模體差異較大。另外他們還在結構中發(fā)現(xiàn)了一個V-型的可能的底物進入通道，其一側連接C1模體。結合突變體實驗，研究人員確認了該V-型開口是底物的進入通道。他們推測在底物結合以后，C1模體會發(fā)生構象變化。以上結果使科學家對于PgpB及PAP2家族膜蛋白有了更為深入的理解，為PAP2家族中的真核膜蛋白成員的研究提供參照。
該研究得到了科技部“973”計劃、基金委重大研究計劃以及中科院戰(zhàn)略性先導科技專項（B類）等的資助。
大腸桿菌PgpB的整體結構。圖A. PgpB的結構卡通圖展示。蛋白N端到C端用從藍到紅的彩虹顏色展示，PAP2家族中的特征性模體用黑色橢圓圈標出。圖B. PgpB的分子表面電勢圖。正電區(qū)域用藍色表示，負電區(qū)域用紅色表示，跨膜螺旋2和3用黃色方框表示。
